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Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.2 KB  |  44 lines
  1. **********************
  2. * Amidases signature *
  3. **********************
  4.  
  5. It has been shown [1,2,3] that  several  enzymes  from various prokaryotic and
  6. eukaryotic organisms which are involved in the hydrolysis of amides (amidases)
  7. are evolutionary related. These enzymes are listed below.
  8.  
  9.  - Indoleacetamide hydrolase (EC 3.5.1.-), a  bacterial plasmid-encoded enzyme
  10.    that catalyzes the  hydrolysis  of  indole-3-acetamide (IAM) into indole-3-
  11.    acetate (IAA), the  second  step  in  the   biosynthesis  of   auxins  from
  12.    tryptophan.
  13.  - Acetamidase  from  Emericella nidulans (gene amdS), an  enzyme which allows
  14.    acetamide to be used as a sole carbon or nitrogen source.
  15.  - Amidase (EC 3.5.1.4) from Rhodococcus sp. N-774 and Brevibacterium sp. R312
  16.    (gene amdA). This enzyme hydrolyzes propionamides efficiently,  and also at
  17.    a lower efficiency, acetamide, acrylamide and indoleacetamide.
  18.  - Amidase (EC 3.5.1.4) from Pseudomonas chlororaphis.
  19.  - 6-aminohexanoate-cyclic-dimer  hydrolase  (EC 3.5.2.12)   (nylon  oligomers
  20.    degrading enzyme E1) (gene nylA), a bacterial plasmid  encoded enzyme which
  21.    catalyzes the first  step in the degradation of 6-aminohexanoic acid cyclic
  22.    dimer, a by-product of nylon manufacture [4].
  23.  - A putative amidase from yeast.  The exact  function  of this protein is not
  24.    yet known.
  25.  
  26. All these enzymes contains in their central  section a highly conserved region
  27. rich in glycine, serine, and alanine residues.  We  have used this region as a
  28. signature pattern.
  29.  
  30. -Consensus pattern: G-G-S-S-[GS]-G-x-[GSA](2)-x-[LIVM]-[GSA]-x(6)-[GSA]-x-G-x-
  31.                     D-x-[GA](2)-S-[LIVM]-R-x-P-[GSA]
  32. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  33. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  34. -Last update: December 1992 / Pattern and text revised.
  35.  
  36. [ 1] Mayaux J.-F., Cerbelaud E., Soubrier F., Faucher D., Petre D.
  37.      J. Bacteriol. 172:6764-6773(1990).
  38. [ 2] Hashimoto Y., Nishiyama M., Ikehata O., Horinouchi S., Beppu T.
  39.      Biochim. Biophys. Acta 1088:225-233(1991).
  40. [ 3] Chang T.-H., Abelson J.
  41.      Nucleic Acids Res. 18:7180-7180(1990).
  42. [ 4] Tsuchiya K., Fukuyama S., Kanzaki N., Kanagawa K., Negoro S., Okada H.
  43.      J. Bacteriol. 171:3187-3191(1989).
  44.